Bielkoviny - Biológia a genetika kanárikov

Bielkoviny - Biológia a genetika kanárikov

chovateľ farebných kanárikov

Prejsť na obsah
Odporúčam do Vašej pozornosti:
- genetické pojmy:
- Mendelove zákony:
- genetické paradoxy:
- mutácie:
- kríženie:

Bielkoviny

Chémia


Organické látky tvoriace živú hmotu


Bielkoviny (proteíny) sú polypeptidy, prírodné makromolekulové látky, ktorých molekuly sú stavané z aminokyselín navzájom viazaných chemickými väzbami. Všetky bielkoviny sú zložené len z niekoľkých prvkov, najmä z uhlíka (C), kyslíka (O), vodíka (H), dusíka (N) a síry (S). Len máloktoré aminokyseliny obsahujú aj fosfor (P), železo (Fe), prípadne jód (I) a iné. Varením so zriedenými kyselinami alebo lúhmi (zásadami) bielkoviny hydrolyzujú a menia sa na zmes rôznych aminokyselín (AK). Preto aminokyseliny pokladáme za základné stavebné častice – jednotky – bielkovín. Molekuly AK majú dve rôzne funkčné skupiny: (kyslú) karboxylovú - COOH a (zásaditú) aminoskupinu - NH2. R - je uhlíkatý reťazec, ktorým sa jednotlivé aminokyseliny (AK) navzájom líšia. Najdôležitejšie sú takzvané α-aminokyseliny, kde poloha α- je poloha susediaca s funkčnou skupinou –COOH, kde uhlík má poradové číslo 1.


 
Obr. Vzorec monoamino-monokarboxylovej kyseliny
 
 
Obsahuje jednu amínovú (-NH2) a jednu karboxylovú (-COOH) skupinu.

 
Obr. Model toho istého vzorca monoamino-monokarboxylovej kyseliny

 
Aminokyseliny (AK) môžu byť kyslé, neutrálne alebo zásadité, tento ich charakter závisí od vzájomného pomeru funkčných skupín, (zásaditých - NH2 a kyslých – COOH). Keď v aminokyseline prevláda počet zásaditých aminoskupín, vtedy je aminokyselina zásaditá, napríklad diamino-monokarboxylová (AK). Pri prevahe kyslých karboxylových skupín je aminokyselina kyslá, napríklad monoamino-dikarboxylová (AK), a keď je počet zásaditých a kyslých skupín rovnaký, vtedy sú aminokyseliny neutrálne, napríklad monoamino-monokarboxylová, alebo diamino-dikarboxylová a pod.
 
Dôležitou vlastnosťou AK je schopnosť ich molekúl spájať sa chemickými väzbami a vytvárať rôzne dlhé lineárne, vetvené ale aj globulárne (strapcovité) reťazce, útvary. Pomocou  peptidickej väzby - CO – NH - , kde  - CO - pochádza z karboxylovej skupiny prvej aminolyseliny (R1) a - NH -  z aminoskupiny druhej aminokyseliny(R2).
 
 

 
 Obr. Vznik peptidickej väzby z dvoch molekúl aminokyseliny

 
Pomenovanie peptidov na základe počtu aminokyselín:

Dipeptidy - pozostávajúce z 2 molekúl aminokyselín, a majú 1 peptidovú väzbu - CO – NH -
Tripeptidy - pozostávajúce z 3 molekúl aminokyselín, a majú 2 peptidové väzby - CO – NH -
Oligopeptidy - pozostávajúce z 2 až 10 molekúl aminokyselín
Polypeptidy - pozostávajúce z viac ako 10 molekúl aminokyselín (označíme n) a majú n-1 peptidových väzieb
Makropeptidy - pozostávajúce z viac ako 100 molekúl aminokyselín

V prírode sa nachádza 20 druhov proteínogénnych aminokyselín. Majú svoje triviálne názvy: alanín, arginín, asparagín, kyselina asparagová, cysteín, kyselina glutamová, glutamín, glycín, histidín, izoleucín, leucín, lyzín, metionín, fenylalanín, prolín, serín, treonín, tryptofán, tyrozín a valín. Sú štandardne kódované v univerzálnom genetickom kóde a zúčastňujú sa proteosyntézy. Literatúra a aj internet občas uvádza 22 proteinogénnych AK. Niekedy sa označuje ako 21. aminokyselina selonocysteín, ktorá je podobná cysteínu, ale na rozdiel od neho má namiesto atómu síry atóm selénu (pričom pyrolyzín je 22.).
Jedna časť, skupina aminokyselín, sú tzv. esenciálne aminokyseliny. Tieto si telo nevie samo nasyntetizovať, preto ich musí získavať z potravy. Druhú skupinu označujeme ako neesenciálne aminokyseliny. Synteticky (laboratórne) boli pripravené už aj ďalšie aminokyseliny.

Vlastnosti bielkovín a ich biologická funkcia však nie sú určené len zastúpením jednotlivých druhov aminokyselín, ale aj ich vzájomným poradím t. j. (sekvenciou) v polypeptidickom reťazci. Zistiť toto umiestnenie – poradie AK – t. j. primárnu štruktúru bielkovín, je veľmi náročné. Je to však predpokladom pre objasnenie špecifickej biologickej funkcie jednotlivých bielkovín (enzýmov, hormónov a pod.).

Prvá bielkovina, ktorej primárna štruktúra bola vyriešená Sangerom (1952), bol inzulín. F. Sangerovi bola za tento objav udelená Nobelova cena. Podľa autorov (Soudek, Nečas: Základy obecné cytologie, 1965), inzulín obsahuje 51 aminokyselín vo dvoch reťazcoch. Jeho molekulová hmotnosť je 5802 g/mol. Napríklad vírus tabakovej mozaiky, na ktorom v r. 1953 navrhli neskorší nositelia Nobelovej ceny (Dr. James Watson a Dr. Francis Crick) model DNA, ten má molekulovú hmotnosť 43 000 000 g/mol. Teda niečo ozaj obrovské. Bielkoviny sú skutočne veľmi rozmanité. Iné bielkoviny sa nachádzajú v hladkej svalovej hmote, iné v krvi, iné v perí, v pokožke, v slinách, v materskom mlieku, iné v žalúdku, kostiach, iné v pigmentoch...
 
Jemné rozdiely medzi bielkovinami, ktoré vytvára napr. druhová a individuálna špecificita organizmov, možno vysvetliť určitou zmenou v kombinácii AK v molekule polypeptidov. Bielkoviny majú špecifické zloženie AK, sekvenčné radenie AK, ale aj svoj výskyt. Čisto z empirického hľadiska bielkoviny delíme na:

A. Jednoduché bielkoviny = proteíny, tvorené len z molekúl AK. A tie môžu byť:

rozpustné – protamíny, históny, albumíny, globulíny napr.: imunoglobulíny, prolamíny, gluteíny
nerozpustné – keratíny, elastíny, kolagény
pozmenené

*poznámka: keratín je vláknitá bielkovina v perí vtákov a má podobnú štruktúru ako krvný fibrín

B. Zložené bielkoviny = proteidy, tvorené z molekúl aminokyselín + prostetickej skupiny. Cukor, tuk, organické farbivo, kyselinu fosforečnú, nukleovú kyselinu označujeme ako – prostetická skupina.
 
Ak je prostetická skupina:
  • cukor, proteid voláme = glykoproteid
  • tuk = lipoproteid
  • organické farbivo = chromoproteid
  • kyselinu fosforečná = fosfoproteid
  • nukleová kyselina = nukleoproteid
  • iné, rôzne proteidy = metaloproteid a iné
 
*pozn. k proteidom patria napr. mucín, hemoglobín (červené krvné farbivo), chlorofyl (fotosyntéza), alebo kazeín.
 
Bielkoviny, či už rastlinné alebo živočíšne, sú okrem stavebných látok (kolagén, keratín, myozín), funkčných riadiacich a regulačných systémov, enzýmov a hormónov, protilátok (imunoglubulíny), aj dôležitou zložkou potravín. Globulárne bielkoviny sú pre živú hmotu najpodstatnejšie. Z ich molekúl je vytvorená základná submikroskopická štruktúra cytoplazmy. Bielkovinám som venoval trochu väčšiu pozornosť, pretože najviac súvisia s nukleovými kyselinami a s dedičnosťou, ktorá je programom ďalších príspevkov.
 

Pozri tiež:
Vzorce, model a rovnice sú prevzaté z internetu.

Autor: RNDr. Ondrej Molčan

bandyleo@gmail.com

Návrat na obsah